現在、LPS は宿主の血液に入った後、主に宿主の血液のリポ多糖結合タンパク質 (LBP) と結合すると考えられています。 LBP の主な機能は、血液中の LPS 凝集を LPS モノマーに解離し、モノマー LPS と CD14 の結合を促進し、脂質シャトルと提示の役割を果たし、触媒機能を持つことです。

LBP は遊離のラフ LPS、スムース LPS、グラム陰性菌の細胞膜上の LPS に対して高い親和性を持っています。 LPSと結合しやすく、LPSの活性化効果に関与しやすいことから名付けられました。 LBP は、LPS および完全グラム陰性菌を含む粒子を制御し、コーティングされた粒子のマクロファージへの付着を仲介し、マクロファージの貪食を促進します。 LPS 分子の負に帯電したリン酸ラジカルは、LBP および BPI (殺菌/透過性強化タンパク質) の正に帯電したタンパク質の関連ドメインと結合することができ、空間構造の適合性を備えています。 LBPは、1986年にアメリカの学者トビアスによって内毒素血症の急性反応期のウサギ血清から初めて発見され、単離されました。レイら。 1988年にはラットからLBPも単離した。翌年、ロバートら。人間や他の動物から LBP 分子を単離および取得しました。