典型的な腸内細菌のリピド A は、1,4-二リン酸-β 1,6 結合グリコサミノ二糖を骨格とし、3-ヒドロキシ脂肪酸または 3-アシルカルボキシル残基がアミド結合およびエステル結合で結合したものです。この構造はすべてのグラム陰性菌に共通するわけではありません。特に、上記の構造は、Bradyrhizobia などの大腸菌群から遠く離れた科ではあまり見られません。

当初、派生リピド A の構造は「異常な」リピド A タイプと考えられていましたが、現在ではリピド A バリアントと名前が変更されています。例えば、チオバチルス属、根粒菌科、ニトロバクター属、ブルセラ属、クロマチムパーティー、クロロビウムＮアドソンなど。ＬＰＳの骨格構造およびその置換には明らかな変化がある。リピド A 変異体は、Rhodobacter sphaeroides において、アミド結合 3-ヒドロキシ脂肪酸の一部のみが 3-オキシミリスチン酸に置換された、遷移型 (または変換型) 型を持っています。脂質、骨格多糖類である色素沈着細菌のグリコサミンには、常に少量の 2,3-ジアミノ-2,3-ジデオキシ-D-グルコース (DAG) 結合が伴います。

DAGはリピドA骨格糖にのみ存在します。 2,3-ジアミン-2,3-ジデオキシヘキソースのウロン酸誘導体は、緑膿菌のさまざまな血清型の細菌抗原 (O 鎖) として報告されています。

3- オキシミリスチン酸: 3-オキシミリスチン酸の存在は、Listenella anguillarum および赤血球系細菌で最初に報告されました。現在、実際には、グラム陰性菌α-3 分岐のすべての種および株を観察することができます。

最も重要な生物学的効果を持つエンドトキシンは不均一 LPS であり、細胞反応のテストや治療効果の研究を行うための標準としてよく使用されます。リピド A の生物活性部分は、D-グルコサミン二糖と 6 つの飽和脂肪酸から構成される β-1,6 と、負に荷電した 2 つのリン酸ラジカルで構成されています。電荷数の減少、脂肪アシル基の減少、脂肪アシル鎖の分布の変化、脂肪アシルの飽和度など、これらの構造の配置の変化は、生物学的機能の低下につながる可能性があります。活動。これは、エンドトキシンの一次構造の変化がその物理化学的作用に必然的に影響を与えることを示しています。セイデルら。エンドトキシン中の LPS の立体構造がその生物学的効果と密接に関連していることを確認しました。三次元構造が異なれば、異なる効果が得られます。一般に、円錐形の空間構造は細胞の活性化効果をもたらすことが多いのに対し、LPS の円筒形の空間構造はエンドトキシンのアンタゴニストとして細胞の活性化を阻害することが多いです。