SCD14 は正常な血漿および細胞上清で検出できます。 sCD14は細胞表面の糖タンパク質に由来し、ホスホリパーゼによるGPIアンカー膜タンパク質の酵素的加水分解またはプロテアーゼ消化によって放出される可能性があります。

CD14 分子は、正常なヒトの血漿中、ヒト単球やその他の細胞株の培養上清中に可溶性分子の形で存在することもあります。異なる分子量と動態に応じて、CD14 には 2 つの形態があります。 ① ホルボール エステル (PMA) や INF-γ などの異なる刺激物質を使用すると、LPS が GPI アンカー膜発現 CD14 の剥離を誘導し、相対的な分子量を持つ CD14 を生成します。分子量48000～49000。この剥離タイプは、膜結合セリンプロテアーゼによって制御されている可能性があります。 ② 一部の CD14 分子は GPI アンカー分子の結合から分離され、C 末端前駆体シグナルペプチドを保持したままとなり、相対分子量 55000 ～ 56000 の sCD14 が生成されました。この形態の CD14 は細胞内に保存されており、温度が短時間変化すると自発的に放出されます。このプロセスは、プロテアーゼ阻害剤の有無によって変わりません。

相対分子量 55,000 の sCD14 の存在は、発作性夜間ヘモグロビン尿症 (PNH) の患者で検出できます。これは、GPI 合成の欠損と単球が mCD14 分子を発現できないことが原因です。 sCD14 の発現増加は、mCD14 発現の減少を補う可能性があります。 PNH患者では、単球がLPSに結合し、sCD14と反応する可能性があります。この 2 つの sCD14 が異なる生物学的効果を持つかどうかはまだ不明です。敗血症患者の血漿では、相対分子量 56000 の sCD14 が増加しましたが、相対分子量 56000 と 48000 の 2 種類の sCD14 の間で予後には差がありませんでした。