1982年、パリで開催された第1回白血球型分類セミナーで研究者らがCDw14分子（wはワークショップ、ワークショップの略）の概念を提唱し、その後研究者らはCDw14分子の機能について広範な研究を実施し、正式にCD14分子と命名した。 CD14 抗原は、体の免疫応答の過程における重要な分子の 1 つです。これは宿主の自然な防御反応に関与しており、パターン認識受容体 (PRR) ファミリーに属しています。それはリガンド特異性を欠いており、微生物の高度に保存された共通成分に結合することができます。

CD14 は、グラム陰性菌 LPS、マイコバクテリウム リポアラビノマンナン (LAM)、スピロヘータ リポタンパク質、グラム陽性菌リポタンパク質、リン酸テイコ酸、およびペプチドグリカン、アポトーシス小体などの細菌細胞壁の共通成分などの多くの微生物リガンドに結合できます。 CD14 は、病原体 (グラム陰性菌など) およびその生成物 (エンドトキシン分子) と細胞膜上の受容体 (Toll 様受容体 4、TLR4 など) との結合を触媒します。それはリポタンパク質とTLR2の結合を触媒します。

CD14 はマクロファージと好中球の細胞膜上で高度に発現しています。たとえば、各好中球膜には約 3000 個あり、リガンド分子を濃縮し、受容体-リガンド内部移行プロセスに関与することができます。内部移行により、サイトカインの発現を活性化するだけでなく、エンドトキシン分子をエンドソームに内部移行させてリソソームに輸送するなど、エンドトキシン分子やその他の物質の分解・解毒作用にも関与します。好中球やマクロファージでは、アシル酸加水分解酵素が脱アシル脂質IV Aに分解するか、ホスファターゼの作用により脱リン酸化が起こって脂質一リン酸IV Aが生成され、エンドトキシン分子の毒性が失われます。

CD14 はリガンドを対応する受容体に転移させ、TLR4 などの受容体 - リガンド結合効果を発揮します。これによりエンドトキシンシグナル伝達が引き起こされ、一連の酵素カスケード反応が活性化され、TNF-α、IL-1、およびIL-6が発現しました。グラム陽性菌のリポタンパク質が TLR2 に転送されると、IL-12 などのサイトカインの発現も誘導されます。 CD14 分子はエンドトキシンの除去だけでなく、単球やマクロファージの活性化にも関与します。さらに、CD14 はアポトーシス細胞のクリアランスにも関与します。