ヒト CD14 遺伝子は、第 5 染色体の 5q23-31 に位置しています。 CD14 の cDNA 配列によると、CD14 は 356 個のアミノ酸で構成されています。ポリペプチドはリボソームで合成された後、グリコシル化反応のためにゴルジ複合体に輸送されるため、CD14 は糖タンパク質です。 CD14のN末端リードペプチドは19アミノ酸からなり、ATGコドン開始後の88塩基からなるイントロンです。 CD14 の DNA 配列には、単一の 1.4 kb mRNA 転写物をコードする 2 つのエクソンが含まれており、翻訳されたタンパク質にはいくつかのロイシンリッチリピート (LRR) モチーフが含まれています。 C末端の先頭配列は28～30個のアミノ酸で構成されています。さらにゴルジ複合体で処理され、ホスファチジルイノシトール（PI）基が付加され、糖化反応が起こります。成熟後、細胞膜上に分泌されて膜 CD14 (mCD14) を形成します。 MCD14 は、ホスファチジルイノシトールの尾部によって細胞膜に固定されています。翻訳後、PI は糖化されて、ホスファチジルイノシトール (GPI) のアンカー分子が生成されます。したがって、CD14 は膜貫通タンパク質ではなく、GPI の尾部を介して細胞膜に結合します。 C 末端には 17 個の疎水性アミノ酸、中性アミノ酸、および N 結合グリコシル化候補部位が含まれています。糖化後のCD14の相対分子量は約55000です。CD14転写産物は1つだけですが、CD14の抗原性、LPSの結合能力、酵素消化の感度に応じて、CD14分子の異なる表面発現が存在するはずです。細胞膜。

CD14は骨髄分化抗原であり、成熟髄細胞には存在するが、未熟髄細胞にはCD14が存在しないことが最初に確認された。未熟白血病細胞の分化は CD14 分子の発現を促進する可能性があるため、CD14 分子は細胞分化のマーカーとして使用でき、CD14 は急性骨髄性白血病の診断に役立ちます。 CD14 はさまざまな種で高度に保存されており、たとえば、ウサギ CD14 遺伝子とヒトおよびマウス CD14 の相同性はそれぞれ 73% および 64% です。ヒト CD14 遺伝子は染色体 5 に位置し、マウス CD14 遺伝子は染色体 8 に位置します。ヒト CD14 遺伝子クラスターの特定の遺伝子領域には、IL-3、顆粒球マクロファージなどの他の成長因子および受容体もコードされています。コロニー刺激因子（GM-CSF）、マクロファージコロニー刺激因子（M-CSF）、血小板由来増殖因子（PDGF） β - 副腎受容体など

CD14 はさまざまな骨髄細胞の表面に存在し、単球、マクロファージ、好中球、樹状細胞に豊富に含まれていますが、B 細胞、好塩基球、乳房細胞、胎盤栄養膜細胞、歯肉線維芽細胞では非常に少ないです。 CD14 分子の数はヒト好中球では約 3000 個ですが、単球では 600029000、40-45000114000115000、さらには 190000 個など、さまざまな報告があります。ただし、単球の約 10% が CD14 分子を発現し、CD11b と CD33 の発現はまた、CD16、HLA-DR、細胞間接着分子-1 (ICAM-1)、および極晩期抗原-4 (VLA-4) の発現は大幅に上方制御されました。

単球がさまざまな組織でマクロファージに分化するとき、腹腔、胸腔、血管外脳のマクロファージにおける CD14 の発現の増加など、CD14 の発現にも変化が伴います。 CD14 の発現は肺胞マクロファージ、小神経節細胞、肝臓マクロファージ、腸粘膜マクロファージで減少しました。