O 抗原の多糖鎖は、細胞膜のペリプラズム表面にあるリピド A のコア領域と結合して、完全なリポ多糖分子を形成します。リポ多糖分子のペリプラズム空間から外膜への移動ですが、外膜におけるリポ多糖分子の提示機構はまだ不明です。それは内膜と外膜の結合部位にある「バイエル橋」を介して達成されるのではないかと推測されています。

Waal (Rfal) は、リンカー反応に関連することが知られている唯一の酵素です。 Waal は、相対分子量の大きなポリマーまたは相対分子量の小さなオリゴマーをリピド A のコア領域に効果的に結合できます。結合反応の基本的な特徴は、保存的であり、O 抗原合成経路に依存しないことです。異なる細菌によって異なる方法で合成された O 抗原は、効果的に結合して細胞表面に発現することができ、これは大腸菌 K-12 遺伝子工学株の異種 O 抗原の研究と発現の基礎でもあります。

大腸菌 K-12 とネズミチフス菌ワールの一次構造には明らかな類似性はありません。どちらも複数の膜貫通ドメインを含み、疎水性プロファイルは明らかに類似していますが、それらの機能は相補的ではありません。各 Waal 酵素の有効な活性には Waak (すなわち Rfak) の調整が必要である可能性があり、これは特定のコア構造の修飾、または (および) Waal と Waak タンパク質間の特異的な相互作用が各 Waal 酵素の活性に必要である可能性があることを示しています。細胞表面上では、O 抗原はリピド A コア (ネズミチフス菌など) と結合する方法、またはリピド A コアの有無にかかわらず結合する方法でのみ存在できます。後者は、コレラ菌 O139 の O 抗原に代表されます。コアに結合している短い（単一の繰り返し単位）オリゴ糖のみがあり、相対分子量の大きい（コアに結合していない）莢膜多糖には同じ繰り返し単位構造が含まれています。